01 Mitochondrie02 Atmungskette03 ATP-SynthaseEINE REISE INS INNERE
Die lebendeMitochondrie. Wo ein Protonengradient
MOLEKULARES LABOR01 / ORGANELLE
DIE MOLEKULARE WELT ENTSTEHT …
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Erneut versuchen DIE ARCHITEKTUR DER ENERGIE
Eine Membran. Tausende Motoren. Die innere Membran faltet sich zu Cristae. Hier arbeiten Atmungskette und ATP-Synthase zusammen.
Experiment ↓
Ziehen zum Drehen Drehen & 01 / 05
DU STEUERST DIE BEDINGUNGEN
Was treibt uns an? Verändere die Bedingungen.
Normalbetrieb O₂-Stopp ADP-Mangel Entkopplung
Antwort des Systems NORMAL = 100 %
Protonenmotorische Kraft —
Verlauf LETZTE 60 MODELLSEKUNDEN ATP-Rate Protonenmotorische Kraft
Im Normalbetrieb sind Elektronentransport, Protonenrückfluss und ATP-Bildung miteinander gekoppelt.
Komplex erkunden ANTIPPEN I II III IV V
× MICROBIOCHEMISTRY / MOLEKULARES LABOR
Die Idee hinter dem Modell
Die Animation verbindet eine künstlerische 3D-Schnittansicht mit einem vereinfachten dynamischen Modell der oxidativen Phosphorylierung. Sie zeigt qualitative Zusammenhänge und berechnet keine physiologischen Messwerte.
Was fachlich abgebildet wird Elektronen von NADH gelangen über Komplex I zum Q-Pool. Succinat liefert über enzymgebundenes FAD in Komplex II einen zweiten Zugang. Es gibt keinen Elektronenweg von I durch II. Komplexe I, III und IV tragen zur Protonentranslokation bei; Komplex II pumpt keine Protonen. Pro Elektronenpaar sind es idealisiert 4 H⁺ an I, 4 H⁺ netto an III und 2 H⁺ an IV. Q/QH₂ bewegt sich innerhalb der Membran; Cytochrom c auf der Seite des Intermembranraums. Sauerstoff wird an Komplex IV unter Aufnahme von Matrixprotonen zu Wasser reduziert. Der Protonenrückfluss durch Fₒ treibt c-Ring und zentrale Welle an. Der α₃β₃-Kopf bleibt fest; seine katalytischen Zustände wechseln. Die ATP-Bildung erfolgt auf der Matrixseite. So funktionieren die Experimente Eine dimensionslose Zustandsgröße fasst Δψ und ΔpH zur protonenmotorischen Kraft zusammen. Sie wächst durch Protonentranslokation und sinkt durch Synthasefluss und Leck. Ein hoher Gradient bremst den Elektronentransport. ATP-Bildung benötigt ADP und einen ausreichenden Gradienten. Ein O₂-Stopp unterbricht den Elektronenfluss sofort; der gespeicherte Gradient kann noch kurz ATP-Bildung ermöglichen.
Die Regler setzen konstante relative Angebote beziehungsweise eine zusätzliche Leckleitfähigkeit, keine Konzentrationen. 100 % bei den Anzeigen bezeichnet den Gleichgewichtswert des Normalbetriebs, keine universelle Obergrenze. O₂-Verbrauch ist proportional zum modellierten Elektronenfluss. Die Kurven zeigen Modellzeit, keine reale molekulare Geschwindigkeit.
Bewusste Vereinfachungen Die Proteine sind gestaltete Funktionsmodelle, keine atomaren Strukturrekonstruktionen. Das Cristae-Lumen gehört zum Intermembranraum. Die Nahansicht entfaltet einen Membranausschnitt; Größen und Abstände sind nicht maßstäblich. Leuchtende Elektronen markieren Transferereignisse, keine frei durch Wasser fliegenden Elektronen. Teilchenzahlen geben keine Stöchiometrie wieder.
ATP-Hydrolyse bei Umkehr der Synthase, IF₁, ROS, Transport von ADP/ATP und Pᵢ, pH-Puffer, Citratzyklus und zeitliche Erschöpfung der Donoren sind nicht explizit modelliert. Die schematische Rotorbewegung ist verlangsamt.
Bedienung Ziehen dreht die Ansicht. Mausrad oder Pinch zoomen. Mit fokussierter 3D-Ansicht drehen die Pfeiltasten; +/− zoomen, Leertaste pausiert. Die geführte Reise führt durch fünf Stationen. Manuelles Drehen oder ein Ansichtswechsel beendet die Kameraführung. Bei aktivierter Einstellung „Bewegung reduzieren“ startet die Animation pausiert.
Wissenschaftlicher Hintergrund Mitchell (1961): Chemiosmotische Kopplung. Baradaran et al. (2013): Struktur des gesamten respiratorischen Komplexes I. Watanabe et al. (2013): Durch protonenmotorische Kraft angetriebene Rotation der ATP-Synthase.
3D-Technik: Three.js r160, MIT-Lizenz, vollständig in dieser Datei enthalten. Alle Geometrien werden lokal erzeugt. Keine Analyse-Dienste, keine externen Schriftarten, keine erforderlichen Netzwerkanfragen.